BIOLOGIA SEMANAL - GABARITO CAPÍTULO 8
01. Resposta: A Comentário: O principal mediador do processo inflamatório são substâncias denominadas prostaglandinas, produzidas a partir da ação de enzimas ciclooxigenases (COX). Antiinflamatórios chamados esteroidais derivam do colesterol e agem bloqueando todo o processo inflamatório, sendo muito fortes e dotados de intensos efeitos colaterais. Já os antiinflamatórios não esteroidais inibem a COX, tendo ação e efeitos colaterais mais fracos. Os principais efeitos colaterais dos antiinflamatórios não esteroidais se dão por sua ação na enzima COX-1, relacionada à produção de prostaglandinas de efeito protetor. Assim, as drogas que têm maior afinidade pela enzima COX-1 inibem a produção de tais prostaglandinas protetoras, tendo efeitos colaterais mais intensos. Já aquelas drogas que têm maior afinidade pela enzima COX-2 inibem a produção de prostaglandinas inflamatórias, tendo efeitos colaterais mais fracos e ação antiinflamatória mais intensa. De acordo com a tabela: Item A: verdadeiro. O piroxicam é o antiinflamatório que têm maior afinidade pela COX-1, sendo o que mais interfere na formação de prostaglandinas protetoras. Item B: falso. O rofecoxibe é o antiinflamatório que tem a maior afinidade pela enzima COX-2, de modo que tem o efeito antiinflamatório mais intenso com menos efeitos colaterais. Item C: falso. A aspirina tem maior afinidade pela enzima COX-1 do que pela enzima COX-2. Item D: falso. O fato de o diclofenaco ocupar uma posição intermediária no esquema indica que tem afinidade igual pelas duas enzimas (COX-1 e COX-2), tendo atividade antiinflamatória e efeitos colaterais de intensidade equivalente. Item E: falso. O nimesulide tem maior grau de afinidade pela enzima COX-2 do que pela enzima COX-1. 02. Resposta: C Comentário: O sabor adocicado do milho verde é dado pela maltose, que no milho maduro é convertida em amido, de sabor neutro. Ao mergulhar as espigas de milho verde em água fervente, as enzimas responsáveis pelo processo de conversão de glicose em amido são desnaturadas pelo calor da fervura, impedindo a conversão da maltose em amido e preservando o sabor adocicado. O posterior resfriamento impede a produção de mais enzimas e impede a renaturação das enzimas desnaturadas. 03. Resposta: C Comentário: A manutenção de alimentos em refrigeradores para evitar sua decomposição se baseia principalmente no efeito da baixa temperatura sobre o metabolismo dos microorganismos decompositores, uma vez que, quanto mais baixa a temperatura de um sistema, menor a velocidade das reações químicas, inclusive as reações metabólicas vitais mediadas por enzimas. Assim, em relação ao efeito da preservação em refrigerador: Item I: falso. Apesar de os microrganismos dependerem de água líquida para sua sobrevivência, o refrigerador não congela a água. Item II: verdadeiro. A temperatura do interior do refrigerador é inferior àquela necessária à reprodução dos microrganismos. Item III: verdadeiro. A baixa temperatura do interior do refrigerador diminui a velocidade de transformações químicas como aquelas relacionadas à decomposição e à rancificação. Item IV: falso. Substâncias que acrescentadas ao alimento que dificultam a sobrevivência ou a multiplicação de microrganismos são denominadas de conservantes, mas sua presença não tem relação alguma com o refrigerador. Item V: verdadeiro. Além de o refrigerador diminuir a exposição do alimento ao ar onde há microrganismos, as baixas temperaturas, como já dito, diminui a atividade metabólica dos microrganismos. 04. Resposta: B Comentário: Na celulose, as moléculas de glicose ligadas estão numa forma (β-glicose) diferente daquela do amido e do glicogênio (α-glicose), sendo que organismos animais não possuem enzimas apropriadas para quebrar as ligações da glicose na celulose. Animais herbívoros se associam a microorganismos capazes de digerir a celulose para poderem utilizar a glicose da mesma como fonte de energia, o que é feito por enzimas β-celulases. Esses microorganismos são encontrados no apêndice cecal de não ruminantes e na pança (parte do estômago) de ruminantes. 05. Resposta: B Comentário: A velocidade de qualquer reação química duplica ou triplica a cada aumento de 10ºC da temperatura do meio. Isto acontece porque, aumentando a temperatura, aumenta a energia das moléculas, aumentando o número de choques entre elas, facilitando a reação e diminuindo a energia de ativação. Assim também é para as reações enzimáticas. O limite superior da tem-peratura na qual a reação enzimática pode ocorrer é aquela temperatura que provoca a desnaturação da enzima. A partir desta temperatura, a velocidade da reação deixa de aumentar e cai bruscamente, porque a enzima desnaturada perde sua conformação
espacial e sua atividade biológica. Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima, sem que haja desnaturação. Assim, o gráfico é aquele representado no item B. 06. Resposta: C Comentário: As enzimas são proteínas com um ou mais sítios ativos, aos quais se ligam os substratos (molécula ou moléculas sobre as quais a enzima atua). Como resultado da interação entre substrato e sítio ativo, o substrato modifica-se quimicamente, originando os produtos. Este tipo de proteína catalítica possui grande especificidade para seus substratos e conseqüentemente não aceitará outras moléculas, mesmo com apenas pequena diferença em sua configuração. Isto pode ser explicado pelo modelo chave- fechadura, que defende que a enzima possui o sítio ativo complementar à forma do substrato. Se o substrato tiver uma forma diferente, ele não se ligará à enzima. 07. Resposta: A Comentário: As enzimas são proteínas com um ou mais sítios ativos, aos quais se ligam os substratos (molécula ou moléculas sobre as quais a enzima atua). Como resultado da interação entre substrato e sítio ativo, o substrato modifica-se quimicamente, originando os produtos. Este tipo de proteína catalítica possui grande especificidade para seus substratos e conseqüentemente não aceitará outras moléculas, mesmo com apenas pequena diferença em sua configuração. Isto pode ser explicado pelo modelo chave- fechadura, que defende que a enzima possui o sítio ativo complementar à forma do substrato. Se o substrato tiver uma forma diferente, ele não se ligará à enzima. Como qualquer proteína, as enzimas são produzidas em ribossomos livres ou associados à membrana do retículo endoplasmático rugoso. 08. Resposta: A Comentário: Item I: verdadeiro. Enzimas são proteínas de ação catalisadora, diminuindo a energia de ativação das reações e, com isso, aumentando a velocidade das reações. Item II: verdadeiro. Enzimas possuem um sítio ativo complementar aos substratos com os quais reagem, sendo específicos para esse determinado substrato (modelo chave-fechadura). Item III: falso. Catalisadores como as enzimas não são consumidos pela reação que catalisam, não alterando sua composição química após a reação. Item IV: falso. Como não são consumidas pela reação que catalisam, as enzimas podem participar várias vezes de uma mesma reação. 09. Resposta: A Comentário: A velocidade de qualquer reação química duplica ou triplica a cada aumento de 10ºC da temperatura do meio. Isto acontece porque, aumentando a temperatura, aumenta a energia das moléculas, aumentando o número de choques entre elas, facilitando a reação e diminuindo a energia de ativação. Assim também é para as reações enzimáticas. O limite superior da temperatura na qual a reação enzimática pode ocorrer é aquela temperatura que provoca a desnaturação da enzima. A partir desta temperatura, a velocidade da re-ação deixa de aumentar e cai bruscamente, porque a enzima desnaturada perde sua conformação espacial e sua atividade biológica. Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima, sem que haja desnaturação. Assim, uma vez que fotossíntese, respiração aeróbica e fermentação alcoólica são todas reações mediadas por enzimas, todas são afetadas pela temperatura. 10. Resposta: B Comentário: Item I: verdadeiro. Enzimas são proteínas de ação catalisadora, diminuindo a energia de ativação das reações e, com isso, aumentando a velocidade das reações. Item II: verdadeiro. Enzimas possuem um sítio ativo complementar aos substratos com os quais reagem, sendo específicos para esse determinado substrato (modelo chave-fechadura). Item III: falso. A velocidade de qualquer reação química duplica ou triplica a cada aumento de 10ºC da temperatura do meio. Assim também é para as reações enzimáticas. O limite superior da temperatura na qual a reação enzimática pode ocorrer é aquela temperatura que provoca a desnaturação da enzima. A partir desta temperatura, a velocidade da reação deixa de aumentar e cai bruscamente, porque a enzima desnaturada perde sua conformação espacial e sua atividade biológica.
11. Resposta: A Comentário: Mecanismos de retro-inibição ou feedback promovem a auto-regulação da concentração de certas substâncias. No caso de reações enzimáticas, estão relacionados a enzimas alostéricas, dotadas, além de um sítio ativo para a ligação do substrato, de um sítio alostérico para a ligação de substâncias moduladoras inibidoras ou ativadoras. No caso, a enzima 1 é alostérica, e a substância X em altas concentrações age como um modulador negativo (inibidor). Assim: - Se a quantidade de X aumentar, a enzima 1 é inibida, diminuindo a produção da substância A, e conseqüentemente da substância B, e conseqüentemente de X; - Se a quantidade de X diminuir, a enzima 1 volta a agir, aumentando a produção da substância A, e conseqüentemente da substância B, e conseqüentemente de X Pode-se então afirmar que a quantidade de X tende a ficar variando próximo a uma constante. Item A: verdadeiro. Item B: falso. Se o consumo de x for pequeno, este irá se acumular, aumentando em concentração e inibindo a enzima 1, que não consumirá o substrato, que então se acumulará. Item C: falso. Se a concentração de x diminuir, a enzima 1 estará funcional, consumindo o substrato, que não irá se acumular. Item D: falso. Quando a concentração de x aumentar, a enzima 1 é inibida, diminuindo a produção da substância A , que não irá se acumular. Item E: falso. Quando o consumo de x for pequeno, este irá se acumular, aumentando em concentração e inibindo a enzima 1, que não produzirá a substância A e conseqüentemente nem a substância B, que não irá se acumular. 12. Resposta: A Comentário: A velocidade de qualquer reação química duplica ou triplica a cada aumento de 10ºC da temperatura do meio. Isto acontece porque, aumentando a temperatura, aumenta a energia das moléculas, aumentando o número de choques entre elas, facilitando a reação e diminuindo a energia de ativação. Assim também é para as reações enzimáticas. O limite superior da temperatura na qual a reação enzimática pode ocorrer é aquela temperatura que provoca a desnaturação da enzima. A partir desta temperatura, a velocidade da re-ação deixa de aumentar e cai bruscamente, porque a enzima desnaturada perde sua conformação espacial e sua atividade biológica. Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima, sem que haja desnaturação. A maioria das enzimas humanas têm sua temperatura ótima em torno de 35 a 40°C e (a temperatura do corpo humano é em média de 37°C). Já em bactérias que vivem em fontes termais (de água quente), esta temperatura ótima das enzimas pode ser de cerca de 70°C ou ainda mais. Assim, uma enzima que se mantém funcional (não desnatura) em temperaturas de cerca de 90ºC deve ser de origem bacteriana. 13. Resposta: B Comentário: A febre é um processo de aumento da temperatura corporal, sendo estimulado por substâncias químicas como as prostaglandinas responsáveis pelo processo inflamatório e algumas toxinas bacterianas. Essas substâncias agem sobre o hipotálamo, acionando uma série de mecanismos relacionados à produção e retenção de calor. O principal mecanismo responsável pelo aumento de temperatura é o aumento do metabolismo basal pelo aumento da atividade mitocondrial, além do aumento da atividade muscular (que gera calor, devido ao atrito) e da vasoconstricção da pele (que aumenta a retenção de calor corporal). Em certos casos, no entanto, a elevação exagerada da temperatura, acima de 40ºC pode levar à desnaturação de proteína e enzimas, comprometendo a atividade metabólica e podendo levar à morte. Assim: Item A: falso. A elevação da temperatura corpórea não tem relação alguma com a migração de leucócitos e macrófagos para a área da infecção. Item B: verdadeiro Item C: falso. Apesar de ser um mecanismo de defesa, pois a elevação da temperatura aumenta a taxa metabólica, o que aumenta a eficiência de processos de divisão celular para a produção de leucócitos, as altas temperaturas da febre trazem o risco de desnaturação protéica. Item D: falso. Os calafrios da febre se dão por um efeito do sistema nervoso; a morte do agente infeccioso pode se dar pelo aumento da eficiência dos processos de defesa relacionados ao aumento da taxa metabólica com o aumento da temperatura. Item E: falso. Febre representa aumento de temperatura, não importando o mecanismo que a desencadeia. 14. Resposta: C Comentário: Item I: verdadeiro. Enzimas são proteínas de ação catalisadora, diminuindo a energia de ativação das reações e, com isso, aumentando a velocidade das reações. Item II: verdadeiro. Enzimas possuem um sítio ativo complementar aos substratos com os quais reagem, sendo específicos para esse determinado substrato (modelo chave-fechadura).
Item III: falso. A velocidade de uma reação química biológica é influenciada por fatores como temperatura extremas e pH variável, que podem levar à desnaturação enzimática. Item IV: falso. Catalisadores como as enzimas não são consumidos pela reação que catalisam, não alterando sua composição química após a reação. 15. Resposta: C Comentário: A pelagem do gato siamês é devido a uma enzima que produz pigmento preto. Nas regiões mais quentes do corpo, a enzima está desnaturada, de modo que o pigmento preto não é produzido, resultando em pelagem branca nessas áreas. As extremidades do corpo perdem calor para o meio ambiente com mais facilidade e costumam, portanto, apresentar uma temperatura inferior à do restante do corpo. Assim, nessas regiões (orelhas, focinho, pés e cauda), a enzima é funcional, resultando em uma pelagem preta. 16. Resposta: C Comentário: Uma vez que mudanças de pH promovem a desnaturação reversível (ou inativação) de proteínas e enzimas, cada enzima age num faixa de pH que lhe é ideal. Assim: - a pepsina (I) é a principal enzima do suco gástrico, agindo no estômago na digestão de proteínas em peptídeos e agindo em pH ideal ácido de cerca de 1,8 a 2,0 (proporcionado pelo ácido clorídrico do suco gástrico); - a ptialina ou amilase salivar (II) é a principal enzima da saliva, digerindo amido em maltose e agindo em pH ideal quase neutro; - a tripsina (III) é a principal enzima do suco pancreático, agindo no duodeno na digestão de proteínas em peptídeos e agindo em pH ideal básico de cerca de 7,8 a 8,2 (proporcionado pelo bicarbonato de sódio do suco pancreático). Apesar do pH ideal de ação para a tripsina ser básico, sua atividade se inicia ainda em pH levemente ácido e vai até o alcalino. 17. Resposta: E Comentário: Enzimas são proteínas de ação catalisadora, diminuindo a energia de ativação das reações e, com isso, aumentando a velocidade das reações. Assim: - I é o estado energético inicial dos reagentes (substrato); - II representa o estado de transição dos reagentes (complexo-ativado ou complexo enzima-substrato), com máximo nível de energia; - III representa a energia de ativação para desencadear a reação; - IV representa a diferença de energia entre os estado inicial dos reagentes (substrato) e o estado final dos produtos; - V representa o estado energético final dos produtos. Assim, o item E está incorreto porque IV é a diferença entre a energia de reagente e produto, não tendo relação com a enzima. 18. Resposta: FFVVF Comentário: 1º item: falso. Como enzimas são proteínas, agem em pH específico, e a atividade enzimática pode não ocorrer caso haja variações de pH que levem à desnaturação da enzima. 2º item: falso. O aumento da concentração do substrato aumenta a atividade enzimática até um ponto máximo conhecido como ponto de saturação. 3º item: verdadeiro. A velocidade de qualquer reação química duplica ou triplica a cada aumento de 10ºC da temperatura do meio. O limite superior da temperatura na qual a reação enzimática pode ocorrer é aquela temperatura que provoca a desnaturação da enzima. A partir desta temperatura, a velocidade da reação deixa de aumentar e cai bruscamente, porque a enzima desnaturada perde sua conformação espacial e sua atividade biológica. 4º item: verdadeiro. Como já dito, enzimas agem em pH específico. 5º item: falso. Na inibição competitiva, um inibidor de forma semelhante ao substrato compete com ele pelo sítio ativo da enzima, que é inibida de modo reversível, uma vez que aumentos na concentração do substrato fazem com haja uma retomada da reação. 19. Resposta: A) Os amaciantes naturais e industrializados contém proteases, enzimas relacionadas com a hidrólise das proteínas fibrosas que "endurecem" a carne. No corpo humano, a digestão das proteínas da carne tem início na cavidade gástrica, por ação da enzima pepsina. Prossegue no duodeno, onde atua a tripsina presente no suco pancreático e é finalizada pela atividade das peptidases existentes no suco entérico. OBS.: As enzimas são a papaína no mamão e a bromelina no abacaxi. Nesse caso, a papaína tem vantagem sobre a bromelina, pois não
B) O cozimento causará a desnaturação das enzimas presentes nos amaciantes. Desta forma, a carne não sofrerá qualquer efeito, pois as enzimas desnaturadas não poderão desempenhar seu papel como catalisadores biológicos.
20. Resposta: A)
21. Resposta: Para verificar o pH ideal de funcionamento da protease para digerir a proteína da clara de ovo basta colocar clara de ovo e protease em vários recipientes com pH's variados. Onde houver melhor digestão, lá será o pH adequado para a protease funcionar. Mas, como saber que houve a digestão? - Primeiro modo: Os tubos com proteína albumina intacta apresentarão mudança de coloração quando submetidos ao aquecimento, uma vez que a albumina (clara do ovo) crua é semi-transparente e a desnaturada é branca; nos tubos com albumina digerida completamente, não haverá proteína, mas aminoácidos, que não desnaturam (pois não tem estrutura quaternária, terciária e secundária a serem perdidas) e não vão ficar esbranquiçados com a presença de calor. - Segundo modo: Na proteína intacta, não há grupos amina ou carboxila livres (uma vez que estes estão envolvidos na ligação peptídica, uma ligação amida). Na proteína digerida, como as ligações peptídicas estarão quebradas, os grupos amina ou carboxila estarão livres, estando susceptíveis a reações químicas de identificação de base/amina ou carboxilas/ácidos. - Terceiro modo: A pressão osmótica de uma solução é função de seu número de partículas. Nas proteínas intactas o número de partículas será menor que na proteína digerida (que é quebrada em vários aminoácidos). Assim, a proteína digerida em aminoácidos terá pressão osmótica maior que a proteína não digerida, o que é verificável por um osmômetro. - Tente imaginar outro modo! 22. Resposta: A) Num experimento controlado, apenas um parâmetro pode variar; se o objetivo é verificar o efeito da temperatura, o pH deve ser mantido constante em seu valor ideal, ou seja, 2,0. Veja a tabela na figura de resolução. B) Ao analisar as três tabelas de resultados, pode-se notar que, na coluna B, a ação da enzima aumenta com o aumento de temperatura, até ficar constante e na coluna C, a ação da enzima aumenta progressivamente com o aumento de temperatura. Nenhum desses dois casos corresponde ao real efeito da temperatura sobre a ação da enzima, que é descrita na coluna A: a princípio, ação aumenta, até que com a desnaturação, a ação diminui. Observe o gráfico abaixo da tabela II na figura de resolução. C) A temperatura ótima para que a velocidade da reação enzimática seja máxima é 40°C. Abaixo ou acima do ótimo a velocidade da reação diminui.
23. Resposta: A) E é uma enzima B) E acelera a reação e perde a ação em grandes temperaturas, o que indica que é desnaturada. 24. Resposta: A) O gráfico I refere-se a um indivíduo AA ou Aa, capazes de produzir o polipeptídeo. O gráfico II representa a formação da substância no indivíduo aa. B) O polipeptídeo X é uma enzima. A análise do gráfico I revela que a velocidade da formação do produto é dependente da temperatura, o que indica tratar-se de uma reação catalisada. 25. Resposta: Porque as enzimas responsáveis pelo processo de conversão de glicose em amido são desnaturadas pela fervura e o congelamento impede sua renaturação. 26. Resposta: As extremidades do corpo perdem calor para o meio ambiente com mais facilidade e costumam, portanto, apresentar uma temperatura inferior à do restante do corpo. Como a enzima só é ativa abaixo de 34°C, a síntese do pigmento que confere cor negra só ocorrerá nas extremidades do corpo. 27. Resposta: A hexoquinase possui uma grande afinidade pela glicose, ou seja, ela atinge a velocidade máxima com uma concentração muito pequena de glicose. A glicoquinase exibe uma afinidade bem menor pois somente atinge sua velocidade máxima em concentrações bem mais altas do substrato. Logo, a enzima que contribui para a formação de glicogênio hepático é a glicoquinase, pois esta somente produz G6P com máxima eficiência quando há excesso de glicose no sangue. 28. Resposta: A) Inibição competitiva. Na inibição enzimática do tipo competitivo, o inibidor, mantido em concentração constante, exerce seu efeito com maior intensidade em concentrações baixas de substrato. Com o aumento da concentração do substrato, devido ao efeito competitivo, a inibição tende a diminuir. Dessa forma, em excesso de substrato, a velocidade máxima de reação é a mesma na ausência ou na presença do inibidor. B) Uma dentre as substâncias e respectiva função: - sais biliares - emulsificação de gorduras durante a digestão. - vitamina D - metabolismo do cálcio e desenvolvimento do tecido ósseo. 29. Resposta: A curva da enzima B. Em uma baixa concentração relativa do substrato essa enzima produz uma velocidade de reação maior que a da enzima A. 30. Resposta: A) Temperatura = 50° e pH = 7,0 B) > 25% e < 75% C) São termolábeis e podem ser reutilizadas, além de serem influenciadas pelo pH e pela concentração do substrato sobre o qual atuam.
Table 19 - Drug Interactions with Atazanavir (ATV, Reyataz ) # Interaction Recommendations drug levels can cause cardiac arrhythmias, sedation, life- rifabutin levels and potential toxicity. rifabutin to 150 mg every day or 300 mg 3 times per week. Monitor for rifabutin efficacy; consider rifabutin monitoring. Coadministration of unboosted ATV with bosentan is not If on ATV/r
COMMONWEALTH OF PENNSYLVANIA PENNSYLVANIA PUBLIC UTILITY COMMISSION Act 129 Energy Efficiency and Conservation M-2012-2289411 Program, Phase Two COMMENTS OF EXELON ENERGY AND CONSTELLATION NEWENERGY, INC. In this proceeding, the Pennsylvania Public Utility Commission (“Commission”) has begun the process of evaluating the cost-effectiveness of the Energy Efficiency